단백질의 기본 구조가 되는 아미노산

아미노산 amino acid

아미노산은 단백질의 기본 단위로 한 분자 내 아미노기(-NH₂)와 카르복실기(-COOH)를 가지는 화합물이다. 카르복실기가 결합되어 있는 탄소 위치를 기점으로 아미노기가 결합하는 탄소의 위치에 따라 α-, β-, γ-아미노산이라고 부른다. 천연 단백질은 대부분 α-아미노산으로 구성되어 있다.

 

                                          COOH  ← α -카르복실기

                                         │

                              NH₂ ─  C  ─ H

                 α-아미노기 ↑      │  ↖α-탄소 원자

                                          R

                                      곁사슬(측쇄)

 

                                        <기본형>

 

아미노산의 구조

아미노산은 측쇄(곁사슬) 구조가 수소(-H)인 글리신을 제외하고는 모든 아미노산의 α-탄소가 비대칭 탄소원자(asymmetric atom)이므로 L - 형과 D - 형의 두 입체이성제가 생기게 된다. 아래 구조식처럼 상단에 카르복실기를 배치하고 하단에 측쇄(-R group)를 배치한 구조에서 아미노기(-NH₂)가 오른쪽에 있는 것을 D - 형, 왼쪽에 있는 것을 L - 형이라 하며, 식품 중의 유리 아미노산이나 단백질을 구성하는 아미노산은 α - L - 아미노산이다.

 

                  COOH                                            COOH

                 │                                                  │

         H ─  C   ─  NH₂                      H₂N ─ C ─ H         

                 │                                                  │         

                  R                                                  R

 

         D - 아미노산                                    L - 아미노산

 

아미노산의 종류와 분류

단백질을 구성하는 아미노산은 약 20여 종이며, 중성 아미노산, 산성 아미노산, 염기성 아미노산으로 나눌 수 있다. 중성 아미노산은 탄화수소기를 가진 지방족 아미노산과 벤젠기를 가진 아미노산, 곁가지를 가진 곁가지 아미노산으로 세분된다. 유황원자를 가지는 함황아미노산, 수산기(-OH)를 가지는 히드록시 아미노산, 아미노기(=NH)를 가지는 이미노산 등으로 분류되기도 한다.

 

R ─ CH ─ COOH

       │

        NH₂

<중성 아미노산>

 

NH₂ ─ R ─ CH ─ COOH

                    │

                    NH₂

<염기성 아미노산>

 

HOOC ─ R ─ CH ─ COOH

                   │

                   NH₂

     <산성 아미노산>

 

중성 아미노산은 아미노기와 카르복실기의 수가 같다. 소수성 R기를 가지는 중성 아미노산은 알라닌, 발린, 류신, 이소류신, 프롤린, 페닐알라닌, 트립토판, 메티오닌이 있고, 친수성 R기를 가지는 중성 아미노산에는 글리신, 세린, 트레오닌, 시스테인, 티로신, 아스파라긴, 글루타민이 있다. 산성아미노산은 카르복실기의 수가 아미노기의 수보다 많으며 중성 pH에서 음전하의 R 기를 가진다. 아스파르트산과 글루탐산이 여기에 해당한다. 염기성아미노산은 아미노기의 수가 카르복실기의 수보다 많으며 중성 pH에서 양전하의 R기를 가진다. 리신, 아르기닌, 히스티딘이 여기에 해당한다. 이 20가지 아미노산 중 발린, 류신, 이소류신, 페닐알라닌, 트립토판, 메티오닌, 트레오닌, 리신은 성인의 인체 내 단백질 형성에 필요하지만 체내에서 합성되지 않아 식품으로 섭취해야 하는 필수 아미노산에 해당한다. 아르기닌과 히스티딘은 성장발육기의 어린이와 회복기 환자에게 8가지 필수 아미노산과 더불어 필요한 필수 아미노산이다.

 

아미노산의 성질

• 용해성

일반적으로 아미노산은 물과 같은 극성용매와 묽은 산이나 알칼리 및 염류용액에는 잘 녹지만(티로신과 시스테인은 물에 잘 녹지 않는다.) 에테르, 클로로포름, 아세톤 등과 같은 비극성 유기용매에는 잘 녹지 않는다.(프롤린, 히드록시프롤린은 알코올에 잘 녹는다.)

 

• 양성전해질 및 등전점(isoelectric point, PI)

아미노산이 물에 녹으면 산으로 작용하는 카르복실기(-COOH)는 수소이온을 방출하여 음이온(-COO⁻)으로, 아미노기(-NH₂)는 수소이온을 받아들여 양이온(-NH₃+)으로 해리되어 양이온과 음이온의 양전하를 갖는 양성이온을 형성한다. 특정 pH에서 양전하의 합과 음전하의 합이 같게 되면 그 분자의 전하가 0이 되므로 전기장 내에 어느 전극으로도 이동하지 않는데, 이때의 값을 등전점이라고 한다. 등전점에서 아미노산은 용해도, 점도, 삼투압은 최소가 되고 흡착성과 기포성은 최대가 된다.

 

• 자외선 흡수성

방향족 아미노산인 티로신, 트립토판, 페닐알라닌은 자외선을 흡수하며 각각의 최대흡수파장(λmax)은 274.5, 278, 260nm이다. 거의 모든 단백질에는 방향족 아미노산이 함유되어 있어서 280nm 파장에서 흡광도를 측정해 수용액 중의 단백질 함량을 대략적으로 파악할 수 있다.

 

• 맛

일반적으로 단백질은 아무 맛이 없으나 그 분해 생성물인 펩티드나 아미노산은 특유의 맛을 가지고 있다. 글루탐산의 Na염(monosodium glutamate, MSG)은 조미료로 사용되고 있다.

 

• 아미노산의 화학적 반응

- 카르복실기 제거 반응(탈탄산 반응, decarboxylation) : 아미노산에서 카르복실기가 제거되면 아민이 생성되는 반응. 부패세균에 의해 일어난다. 히스타민은 히스티딘의 카르복실기가 제거되어 형성되는데, 위장의 산 분비를 증가시키고 알레르기 반응에 관여한다.

 

- 알데히드와의 반응 : 아미노산의 α-아미노기는 알데히드와 축합해 시프(schiff) 염기를 만드는데, 비효소적 갈변반응인 마이얄 반응의 첫 단계에 해당한다.

 

- 닌하이드린(ninhydrin)과의 반응 : 아미노산이 닌하이드린과 반응해 암모니아, 탄산가스, 알데히드를 생성하면 이때 생성된 암모니아는 산화형 · 환원형 닌하이드린과 반응해 흡광도 570nm의 청자색 화합물을 만든다.